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      IgNAR 抗體特征

      在軟骨魚體內發現了 3 種免疫球蛋白: 兩種是由兩條標準輕重鏈組成的抗體——IgM 和 IgW。 IgW與 IgM 類似, 但 IgW 只存在于較原始的有頜脊椎動物中, 如鯊魚等。它的顯著特征在于, 在 IgM 的基礎上重復或刪除一些區域, 通常認為其可以體現 IgM的進化歷程; 另外一種為非典型抗體——IgNAR, 由重鏈同源二聚體組成, 沒有輕鏈。


      IgNAR 的重鏈含有 1 個可變區和 5 個恒定區, 可變區通過類似鉸鏈區結構與恒定區相連, 其中可變區包含 3 個 CDR區。與傳統抗體相比, 其 CDR2 并不典型, 被HV2取代,形成一個柔性接頭,連接FR2和FR3,且對 CDR1和 CDR3 的支撐作用不明顯。 IgNAR 含有一些非典型的半胱氨酸, 根據非典型半胱氨酸的不同可以將其劃分為Ⅰ 型,Ⅱ 型和Ⅲ型。Ⅱ 型在 CDR1 和 CDR3 之間形成 1 個額外的二硫鍵; Ⅰ 型在 FR2 和 FR4 之間形成 1 個額外的二硫鍵, 并且在 CDR3 中形成 1~2 個二硫鍵。 IgNAR 可變區與高等脊椎動物免疫球蛋白結構特征相似: IgNAR 可變區與 T 細胞受體 (TCR)V α或免疫球蛋白的 Vκ 序列同源性比較高, 有 35% 完全一致; 它們的結構同源性也很高。與駱駝抗體類似,IgNAR 也存在 CDR3 與 CDR1 之間形成的二硫鍵。值得一提的是, 其 84 位為賴氨酸而不是甘氨酸, 由于甘氨酸在此位置以疏水的形式暴露, 從而形成疏水界面, 參與輕重鏈的相互作用, 這恰好解釋了鯊魚雙重鏈抗體形成的結構基礎。III型IgNAR一般只在軟骨魚年幼時(小于1歲)出現,其結構與II型IgNAR比較相似,只是在VNAR的CDR1有一個保守的色氨酸(Trp/W)殘基。其CDR3僅有約15個氨基酸殘基,缺乏多樣性,卻形成保護新生魚的第一道防線,在成年軟骨魚免疫系統成熟的過程中發揮了重要作用,因此制備單域抗體時,需要成年的鯊魚。

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