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        納米抗體結構

        1993年,Hamers-Casterman等報道了在駱駝血清中大量存在的一種天然缺失輕鏈的抗體,即重鏈抗體(heavy-chain antibody,hcAb)。單域重鏈抗體(single domain antibody,sdAb)是指僅由重鏈抗體可變區(Variable region)組成的基因工程抗體,又稱為VHH抗體(variable domain of heavy chain of heavy-chain antibody,VHH antibody)或納米抗體(Nanobody,Nb)。與普通抗體相比,駱駝重鏈抗體除了缺少輕鏈之外,其重鏈可變區與鉸鏈區之間沒有CH1conventional region of heavy chain,CH)區。恒定區CH1是與輕鏈錨定的部位,在Nb的基因組中存在,但在mRNA形成中被剪切掉,Nb靠僅有的3CDRs就具備抗原的特異性和高親和力,而普通抗體則需要6CDRs。晶體結構表明,Nb2個β片層組成支架,類似于傳統抗體VH免疫球蛋白折疊。人和鼠VHCDR3平均長度分別為129個氨基酸,而納米抗體CDR313~18個氨基酸,在一定程度上彌補了輕鏈缺失造成的抗原結合力下降;傳統抗體的FR2中,V37、G44,L45W474個氨基酸殘疾參與VL的相互作用,而在Nb中,這4個氨基酸突變為F/Y37,E/Q44,R/C45,G/F/S/L47,由疏水氨基酸突變為親水氨基酸,使納米抗體更易于溶解。除本身存在的FR1(Cys22)與FR3(Cys92)二硫鍵外,分子內CDR1(或FR2)與CDR3有一對二硫鍵,幫助進一步穩定CDR3所成型的凸環結構。




        VHH 屬于Ⅲ族家系3,其至少可以再細分為 4 個亞家系 VHH1~VHH4。通常,高變區主鏈經常呈現的構象稱為規范結構(canonical structure),VHH  CDR1  CDR2 的主鏈規范結構與傳統的明顯不同; 而且,不同的 VHH 亞家系有不同的 CDR1 CDR2 規范結構。VHH1  VHH2  CDR3 長度較短,沒有超過傳統 VH CDR3 平均長度,但仍然保持高度的可溶性、穩定性和結合抗原的功能性;只有VHH3  VHH4  CDR3較長,氨基酸殘基數達到16~24個,遠遠超過傳統VH 7~9 個氨基酸殘基的數量,形成的指狀凸環能嵌入抗原分子溝槽或裂隙內,增大與抗原相互作用的面積。VHH3主要存在于羊駝中,一般在FR2(50 or 55)與CDR3有一對額外的二硫鍵(74%)。VHH4主要存在于駱駝中,在CDR1與CDR3之間形成一對額外的二硫鍵(82%)且11位的亮氨酸(L)變為了絲氨酸(S)。VHH各亞家系中FR1FR3的氨基酸序列彼此同源,且均與人或小鼠VHⅢ族的家系3同源。


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